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蛋白質(protein)概述
  • 發布日期:2016-03-23     信息來源:      瀏覽次數:2916
    • 蛋白質是一種復雜的有機化合物,舊稱“朊”。蛋白質這一概念zui早是由瑞典化學家永斯·貝采利烏斯于1838年提出,但當時人們對于蛋白質在機體中的核心作用并不了解。1926年,詹姆斯·B·薩姆納揭示尿素酶是蛋白質,證明了酶是蛋白質。*個被測序的抗原肽蛋白質是胰島素,由弗雷德里克·桑格完成,他也因此獲得1958年度的諾貝爾化學獎。首先被解析的蛋白質結構包括血紅蛋白和肌紅蛋白的結構,所用方法為X射線晶體學;該工作由馬克斯·佩魯茨和約翰·肯德魯于1958年分別完成,他們也因此獲得1962年度的諾貝爾化學獎。

      結構:
      蛋白質是由氨基酸分子呈線性排列所形成,相鄰氨基酸殘基的羧基和氨基通過肽鍵連接在一起。蛋白質的氨基酸序列是由對應基因所編碼。除了遺傳密碼所編碼的20種“標準”氨基酸。在抗原肽蛋白質中,某些氨基酸殘基還可以被翻譯后修飾而發生化學結構的變化,從而對蛋白質進行激活或調控。多個蛋白質可以一起,往往是通過結合在一起形成穩定的蛋白質復合物,發揮某一特定功能。
      所有氨基酸都有共同的結構特征,包括與氨基連接的α碳原子,一個羧基和連接在α碳原子上的不同的側鏈。但脯氨酸有著與這種基本結構不同之處:它含有一個側鏈與氨基連接在一起所形成的特殊的環狀結構,使得其氨基在肽鍵中的構象相對固定。.
      標準氨基酸的側鏈是構成蛋白質結構的重要元素,它們具有不同的化學性質,因此對于蛋白質的功能至關重要。 
      多肽鏈中的氨基酸之間是通過脫水反應所形成的肽鍵來互相連接;一旦形成肽鍵成為蛋白質的一部分,氨基酸就被稱為“殘基”,而連接在鏈的碳、氮、氧原子被稱為“主鏈”或“蛋白質骨架”。由于肽鍵有兩種共振態,具有一定的雙鍵特性,使得相鄰α碳之間形成肽平面;而肽鍵兩側的二面角確定了蛋白質骨架的局部形態。
      由于氨基酸的非對稱性(兩端分別具有氨基和羧基),蛋白質鏈具有方向性。蛋白質鏈的起始端有自由的氨基,被稱為N端或氨基端;尾端則有自由的羧基,被稱為C端或羧基端。
      功能:
      與其他生物大分子(如多糖和核酸)一樣,蛋白質是地球上生物體中的必要組成成分,參與了細胞生命活動的每一個進程。酶是zui常見的一類蛋白質,它們催化生物化學反應,尤其對于生物體的代謝至關重要。除了酶之外,還有許多結構性或機械性蛋白質,如肌肉中的肌動蛋白和肌球蛋白,以及細胞骨架中的微管蛋白(參與形成細胞內的支撐網絡以維持細胞外形)。另外一些抗原肽蛋白質則參與細胞信號傳導、免疫反應、細胞黏附和細胞周期調控等。同時,蛋白質也是人們日常飲食中必需的營養物質,這是因為動物自身無法合成所有必需氨基酸;通過消化所攝入的蛋白質食物(將蛋白質降解為氨基酸),人體就可以將吸收的氨基酸用于自身的蛋白質合成。

      其他:

      “蛋白質”、“多肽”和“肽”這些名詞的含義在一定程度上有重疊,經常容易混淆。“蛋白質”通常指具有完整生物學功能并有穩定結構的分子;而“肽”則通常指一段較短的氨基酸寡聚體,常常沒有穩定的三維結構。然而,“蛋白質”和“肽”之間的界限很模糊,通常以20-30個殘基為界。“多肽”可以指任何長度的氨基酸線性單鏈分子,但常常表示缺少穩定的三級結構。

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